Scopri i 4 tipi di struttura proteica

Illustrazione di Nusha Ashjaee. Pensiero Co.

proteine sono polimeri biologici composto da aminoacidi . Gli amminoacidi, legati tra loro da legami peptidici, formano una catena polipeptidica. Una o più catene polipeptidiche attorcigliate in una forma 3D formano una proteina. Le proteine ​​hanno forme complesse che includono varie pieghe, anelli e curve. Il ripiegamento nelle proteine ​​avviene spontaneamente. Legame chimico tra le porzioni della catena polipeptidica aiuta a tenere insieme la proteina e dargli la sua forma. Esistono due classi generali di molecole proteiche: proteine ​​globulari e proteine ​​fibrose. Le proteine ​​globulari sono generalmente compatte, solubili e di forma sferica. Le proteine ​​fibrose sono tipicamente allungate e insolubili. Le proteine ​​globulari e fibrose possono presentare uno o più dei quattro tipi di struttura proteica.

Quattro tipi di struttura proteica

I quattro livelli di struttura proteica si distinguono l'uno dall'altro per il grado di complessità della catena polipeptidica. Una singola molecola proteica può contenere uno o più tipi di struttura proteica: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

1. Struttura primaria

Struttura primaria descrive l'ordine unico in cui gli amminoacidi sono collegati tra loro per formare una proteina. Le proteine ​​sono costituite da un insieme di 20 aminoacidi. In generale, gli amminoacidi hanno le seguenti proprietà strutturali:

Un carbonio (il carbonio alfa) legato ai quattro gruppi seguenti: Un atomo di idrogeno (H) Un gruppo carbossilico (-COOH) Un gruppo amminico (-NH2) Un gruppo 'variabile' o un gruppo 'R'.

Tutti gli amminoacidi hanno il carbonio alfa legato a un atomo di idrogeno, un gruppo carbossilico e un gruppo amminico. Il gruppo 'R'. varia tra aminoacidi e determina le differenze tra questi monomeri proteici . La sequenza amminoacidica di una proteina è determinata dalle informazioni presenti nel cellulare codice genetico . L'ordine degli amminoacidi in una catena polipeptidica è unico e specifico per una particolare proteina. L'alterazione di un singolo amminoacido provoca a mutazione genetica , che molto spesso si traduce in una proteina non funzionante.

2. Struttura secondaria

Struttura secondaria si riferisce all'avvolgimento o ripiegamento di una catena polipeptidica che conferisce alla proteina la sua forma 3-D. Ci sono due tipi di strutture secondarie osservate nelle proteine. Un tipo è il alfa (α) elica struttura. Questa struttura ricorda una molla a spirale ed è protetta da legami idrogeno nella catena polipeptidica. Il secondo tipo di struttura secondaria nelle proteine ​​è il foglio plissettato beta (β). . Questa struttura sembra essere piegata o pieghettata ed è tenuta insieme dal legame idrogeno tra le unità polipeptidiche della catena piegata che giacciono adiacenti l'una all'altra.

3. Struttura terziaria

Struttura terziaria si riferisce alla struttura 3-D completa della catena polipeptidica di a proteina . Esistono diversi tipi di legami e forze che trattengono una proteina nella sua struttura terziaria.

Interazioni idrofobichecontribuiscono notevolmente al ripiegamento e alla formazione di una proteina. Il gruppo 'R' dell'amminoacido è idrofobo o idrofilo. Gli amminoacidi con gruppi 'R' idrofili cercheranno il contatto con il loro ambiente acquoso, mentre gli amminoacidi con gruppi 'R' idrofobici cercheranno di evitare l'acqua e si posizioneranno verso il centro della proteina.​ Legame idrogenonella catena polipeptidica e tra i gruppi di amminoacidi 'R' aiuta a stabilizzare la struttura proteica mantenendo la proteina nella forma stabilita dalle interazioni idrofobiche.
• A causa del ripiegamento delle proteine, legame ionico possono verificarsi tra i gruppi 'R' caricati positivamente e negativamente che entrano in stretto contatto tra loro.
• La piegatura può anche provocare un legame covalente tra i gruppi 'R' degli amminoacidi della cisteina. Questo tipo di legame forma ciò che viene chiamato a ponte disolfuro . Interazioni chiamate forze di van der Waals aiutano anche nella stabilizzazione della struttura proteica. Queste interazioni riguardano le forze attrattive e repulsive che si verificano tra le molecole che diventano polarizzate. Queste forze contribuiscono al legame che si verifica tra le molecole.

4. Struttura quaternaria

Struttura quaternaria si riferisce alla struttura di una macromolecola proteica formata da interazioni tra più catene polipeptidiche. Ciascuna catena polipeptidica viene definita subunità. Le proteine ​​con struttura quaternaria possono essere costituite da più di una subunità proteica dello stesso tipo. Possono anche essere composti da diverse subunità. L'emoglobina è un esempio di proteina con struttura quaternaria. Emoglobina, che si trova nel sangue , è una proteina contenente ferro che lega le molecole di ossigeno. Contiene quattro subunità: due subunità alfa e due subunità beta.

Come determinare il tipo di struttura proteica

La forma tridimensionale di una proteina è determinata dalla sua struttura primaria. L'ordine degli amminoacidi stabilisce la struttura e la funzione specifica di una proteina. Le istruzioni distinte per l'ordine degli amminoacidi sono designate dal geni in una cella. Quando una cellula percepisce la necessità di sintesi proteica, il DNA si dipana e viene trascritto in an RNA copia del codice genetico. Questo processo è chiamato Trascrizione del DNA . La copia dell'RNA è quindi tradotto per produrre una proteina. L'informazione genetica nel DNA determina la sequenza specifica di aminoacidi e la specifica proteina che viene prodotta. Le proteine ​​sono esempi di un tipo di polimero biologico. Insieme alle proteine, carboidrati , lipidi , e acidi nucleici costituiscono le quattro classi principali di composti organici viventi cellule .