Struttura proteica e polipeptidica

BIBLIOTECA FOTOGRAFICA ALFRED PASIEKA/SCIENZA / Getty Images

Ci sono quattro livelli di struttura che si trovano nei polipeptidi e proteine . La struttura primaria di una proteina polipeptidica determina le sue strutture secondarie, terziarie e quaternarie.

Struttura primaria

La struttura primaria di polipeptidi e proteine ​​è la sequenza di amminoacidi nella catena polipeptidica con riferimento alle posizioni di eventuali legami disolfuro. La struttura primaria può essere considerata come una descrizione completa di tutti i legame covalente in una catena polipeptidica o in una proteina.

Il modo più comune per denotare una struttura primaria è scrivere la sequenza di amminoacidi utilizzando le abbreviazioni standard di tre lettere per gli amminoacidi. Ad esempio gly-gly-ser-ala è la struttura primaria per un polipeptide composto da glicina , glicina, serina , e alanina , in quest'ordine, dall'amminoacido N-terminale (glicina) all'amminoacido C-terminale (alanina).

Struttura secondaria

La struttura secondaria è la disposizione ordinata o la conformazione degli amminoacidi in regioni localizzate di un polipeptide o di una molecola proteica. Il legame idrogeno svolge un ruolo importante nella stabilizzazione di questi modelli di piegatura. Le due principali strutture secondarie sono l'alfa elica e il foglio beta-plissettato antiparallelo. Esistono altre conformazioni periodiche ma l'α-elica e il foglio β-plissettato sono i più stabili. Un singolo polipeptide o proteina può contenere più strutture secondarie.

Un'α-elica è una spirale destrorsa o oraria in cui ogni legame peptidico è nel trans conformazione ed è planare. Il gruppo amminico di ciascun legame peptidico corre generalmente verso l'alto e parallelo all'asse dell'elica; il gruppo carbonile punta generalmente verso il basso.

Il foglio β-pieghettato è costituito da catene polipeptidiche estese con catene vicine che si estendono in modo antiparallelo tra loro. Come con l'α-elica, ogni legame peptidico lo è trans e planare. I gruppi amminici e carbonilici dei legami peptidici puntano l'uno verso l'altro e sullo stesso piano, quindi il legame idrogeno può verificarsi tra catene polipeptidiche adiacenti.

L'elica è stabilizzata dal legame idrogeno traamminae carbonile gruppi della stessa catena polipeptidica. Il foglio pieghettato è stabilizzato da legami idrogeno tra i gruppi amminici di una catena e i gruppi carbonilici di una catena adiacente.

Struttura terziaria

La struttura terziaria di un polipeptide o di una proteina è la disposizione tridimensionale degli atomi all'interno di una singola catena polipeptidica. Per un polipeptide costituito da un singolo modello di piegatura conformazionale (ad esempio, solo un'alfa elica), la struttura secondaria e terziaria possono essere la stessa. Inoltre, per una proteina composta da una singola molecola polipeptidica, la struttura terziaria è il più alto livello di struttura che viene raggiunto.

La struttura terziaria è in gran parte mantenuta da legami disolfuro. I legami disolfuro si formano tra le catene laterali di cisteina mediante ossidazione di due gruppi tiolici (SH) per formare un legame disolfuro (S-S), talvolta chiamato anche ponte disolfuro.

Struttura quaternaria

La struttura quaternaria è usata per descrivere proteine ​​composte da più subunità (molteplici molecole polipeptidiche, ciascuna chiamata 'monomero'). La maggior parte delle proteine ​​con un peso molecolare maggiore di 50.000 è costituita da due o più monomeri non legati in modo covalente. La disposizione dei monomeri nella proteina tridimensionale è la struttura quaternaria. L'esempio più comune utilizzato per illustrare la struttura quaternaria è il emoglobina proteina. La struttura quaternaria dell'emoglobina è il pacchetto delle sue subunità monomeriche. L'emoglobina è composta da quattro monomeri. Ci sono due catene α, ciascuna con 141 amminoacidi, e due catene β, ciascuna con 146 amminoacidi. Poiché ci sono due diverse subunità, l'emoglobina mostra una struttura eteroquaternaria. Se tutti i monomeri in una proteina sono identici, c'è una struttura omoquaternaria.

L'interazione idrofobica è la principale forza stabilizzante per le subunità nella struttura quaternaria. Quando un singolo monomero si piega in una forma tridimensionale per esporre le sue catene laterali polari a un ambiente acquoso e per schermare le sue catene laterali non polari, ci sono ancora alcune sezioni idrofobiche sulla superficie esposta. Due o più monomeri si assembleranno in modo che le loro sezioni idrofobiche esposte siano in contatto.

Maggiori informazioni

Vuoi maggiori informazioni su aminoacidi e proteine? Ecco alcune risorse online aggiuntive su aminoacidi e chiralità degli amminoacidi . Oltre ai testi di chimica generale, informazioni sulla struttura delle proteine ​​possono essere trovate in testi di biochimica, chimica organica, biologia generale, genetica e biologia molecolare. I testi di biologia contengono solitamente informazioni sui processi di trascrizione e traduzione, attraverso i quali il codice genetico di un organismo viene utilizzato per produrre proteine.